Un equipo de investigación, encabezado por el Centro de Astrobiología (CAB-CSIC-INTA) y el Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC), ha logrado resucitar proteínas que podrían haber sido parte de los primeros organismos vivos en la Tierra, específicamente bacterias que existieron entre 3.600 y 4.000 millones de años atrás. Esta innovadora investigación marca un hito al proporcionar la primera reconstrucción estructural de proteínas ancestrales multiméricas, aquellas formadas por unidades proteicas ensambladas para cumplir funciones biológicas esenciales.
El estudio, publicado en la revista Molecular Biology and Evolution, ofrece una contribución significativa al entendimiento de la evolución de las chaperoninas, unas máquinas moleculares fundamentales para el correcto plegamiento de proteínas en todos los seres vivos, desde las bacterias más simples hasta los humanos. Estas chaperonas desempeñan un papel crucial al ayudar a otras proteínas a alcanzar su estructura tridimensional adecuada, ensamblarse en complejos proteicos, transportarse a través de membranas y reciclarse.
Función vital de las chaperoninas
Las chaperonas actúan como un mecanismo celular que asegura la calidad, protegiendo a las células del estrés y evitando la acumulación de proteínas defectuosas que pueden causar daños irreparables, incluyendo diferentes tipos de cáncer y enfermedades neurodegenerativas. Un tipo específico son las chaperoninas, que forman estructuras compuestas por uno o dos anillos; estas últimas tienen forma de barril y crean una cavidad donde se lleva a cabo la actividad de estos complejos.
Para funcionar correctamente, las chaperoninas requieren energía proveniente de la hidrólisis del ATP (trifosfato de adenosina), lo cual les permite atrapar proteínas dañadas por diversos tipos de estrés (oxidativo, térmico o cambios en el pH) y ofrecerles una nueva oportunidad para reestructurarse y seguir operando eficazmente.
Investigación sobre el origen evolutivo
A pesar de que las chaperoninas ancestrales presentan diferencias estructurales significativas respecto a sus contrapartes actuales —con variaciones del 30% al 40%— su comportamiento es similar. Por ejemplo, estas proteínas ancestrales son capaces de proteger otras proteínas contra inactivaciones provocadas por calor. Los análisis estructurales realizados mediante microscopía electrónica han revelado que la chaperonina más antigua solo forma anillos simples compuestos por siete unidades, sugiriendo que las primeras maquinarias eran más simples y posiblemente tenían funciones limitadas.
Este trabajo no solo describe estados intermedios en la evolución de las chaperoninas, sino que también establece un marco experimental directo para estudiar cómo surgió la complejidad multimérica en los organismos primitivos. Esta complejidad se refiere a múltiples unidades proteicas ensambladas, como es el caso con la hemoglobina presente en nuestra sangre. Además, podría ser relevante para entender procesos similares en otros planetas.
Aplicaciones prácticas y futuras investigaciones
La reconstrucción y producción en laboratorio de estas proteínas ancestrales representa una herramienta valiosa para descubrir nuevas funciones enzimáticas o variantes más resistentes y eficientes para aplicaciones biotecnológicas. Según Jorge Cuéllar, investigador del CSIC en el CNB, este fenómeno ilustra un claro ejemplo de evolución molecular: un proceso continuo de prueba y error que selecciona estructuras óptimas para enfrentar nuevos desafíos fisiológicos impuestos por el entorno.
Los hallazgos también tienen implicaciones prácticas en la mejora de procesos industriales; algunas chaperoninas ancestrales podrían ser utilizadas como agentes estabilizadores en detergentes enzimáticos o en situaciones que requieran resistencia a altas temperaturas o estrés químico.
La noticia en cifras
| Cifra |
Descripción |
| 3,600 millones de años |
Edad aproximada de las bacterias de las que se resucitaron las proteínas. |
| 4,000 millones de años |
Edad máxima estimada de las bacterias. |
| 40% |
Diferencia estructural entre las chaperoninas más antiguas y actuales. |
| 30% |
Diferencia estructural entre las chaperoninas ancestrales y actuales. |
Preguntas sobre la noticia
¿Qué equipo ha realizado la investigación sobre proteínas ancestrales?
El equipo está liderado por el Centro de Astrobiología (CAB-CSIC-INTA) y el Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC).
¿Cuál es el objetivo de la investigación sobre las proteínas resucitadas?
El objetivo es descifrar la evolución celular de la vida en la Tierra, específicamente a través del estudio de proteínas que formaron parte de los primeros seres vivos, como bacterias de entre 3.600 y 4.000 millones de años.
¿Qué son las chaperoninas y cuál es su función?
Las chaperoninas son un tipo particular de chaperonas que ayudan a otras proteínas a alcanzar su estructura tridimensional correcta, ensamblarse, transportarse y reciclarse, actuando como un mecanismo celular de control de calidad.
¿Cómo se han producido las chaperoninas ancestrales en el laboratorio?
A través del análisis bioinformático y la reconstrucción de secuencias de proteínas ancestrales, se realizó su síntesis en el laboratorio.
¿Qué implicaciones tienen los resultados de esta investigación?
Los resultados podrían aplicarse en la mejora de procesos industriales, utilizando chaperoninas ancestrales como agentes estabilizadores en detergentes enzimáticos o en procesos que requieran altas temperaturas o estrés químico.
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